下列操作常用于测定蛋白质亚基分子量的是

凝胶色谱法和sds聚丙烯酰胺凝胶电泳的对比
　　SDS凝胶电泳法主要是检验蛋白质的纯度。凝胶色谱法又称分子排阻色谱法。分离依据是目的物分子量的大小。主要用于高聚物的相对分子。所以是亚基肽链分子量。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳与分子形状无关。有些蛋白性质特殊，不适于用SDS-凝胶电泳法测定。比如结构特殊的，如。

结构精修和从头晶体结构测定有何不同
　　蛋白质结构分析方法：X射线晶体衍射分析和核磁共振x射线衍射法的分辨率可达到原子的水平，使它可以测定亚基的空间结构、各亚基间的相对。使得质谱所能测定的分子量的范围大大超出了10ku。因此，软离子化技术、基质辅助的激光解吸/离子化MALDI和电喷雾离子化ESI显得尤为。

蛋白质多肽链N端测定的方法及基本原理
　　称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链亚基.2测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。3二硫键的断裂。几条多肽链通过二硫键交。

生物化学蛋白质问题
　　三级结构是整个蛋白质分子的空间构象；四级结构涉及到由两个或更多个亚基组成的蛋白质复合体。蛋白质的功能多样性：由于氨基酸序列的。蛋白质的分析方法：为了研究蛋白质的性质和功能，科学家们发展了一系列分析方法。例如，SDS-PAGE用于测定蛋白质的分子量，Westernblottin。

蛋白质分子中的螺旋属于蛋白质的结构是A一级结构B二级结构C
　　正确答案：B试题难度：中认知层次：记忆本试题考核蛋白质的结构。蛋白质的一级结构指的是氨基酸在多肽链中的排列顺序。蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括α螺旋结构、β。

SDSPAGE和Westernblot有什么不同
　　是一种用于分离和分析蛋白质的技术，它根据蛋白质亚基的分子量大小来分离蛋白质。Westernblot蛋白质印迹技术则是在SDS-PAGE的基础上，通过额外的转膜和杂交步骤，用于分析特定蛋白质的表达水平。简单来说，SDS-PAGE主要用于定性分析，如蛋白质纯度分析和分子量测定，而W。

如何通过末端氨基酸分析和蛋白质分子量确定多肽链数目
　　称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链亚基.2测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。3二硫键的断裂。几条多肽链通过二硫键交联。

蛋白质晶体结构分析方法有哪些
　　蛋白质结构分析方法：X射线晶体衍射分析和核磁共振x射线衍射法的分辨率可达到原子的水平，使它可以测定亚基的空间结构、各亚基间的相对。使得质谱所能测定的分子量的范围大大超出了10ku。因此，软离子化技术、基质辅助的激光解吸/离子化MALDI和电喷雾离子化ESI显得尤为。

试比较常规聚丙稀酰胺凝胶电泳与SDSPAGE的分离原理
　　分子量差异实现分离的；SDSPAGE由于加入了SDS和强还原剂DTT等，破坏了蛋白质分子的高级二级、三级、四级结构，并与蛋白质形成荷大量负电荷的聚合物，消除了不同蛋白质分子电荷及分子形状差异，而仅将分子量差异作为分离依据，常用于测定未知蛋白质的亚基分子量。

电泳法到底是纯化蛋白质还是鉴定蛋白质为什么SDS能鉴定蛋白质
　　电泳法既可以用于纯化蛋白质也可以用于鉴定蛋白质。SDS能测定蛋白质的分子量，这是鉴定的一个依据。在某些情况下，根据分子量就可以确定，但有时还需要其它信息。SDS为一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合形成密度相同的短棒。