凝胶色谱法是分离蛋白质分子的一种常用方法但并非所有的蛋白质都

凝胶色谱法和电泳的区别是什么都可以测DNA吗
　　凝胶色谱法和电泳的主要区别在于分离机制和应用领域。凝胶色谱法分子排阻色谱法是基于分子大小的分离，主要用于高聚物的分子量分级分析；而电泳则是基于分子所带电荷和大小的分离，适用于蛋白质或核酸分子的混合物分离。两者都可以用于DNA的测量，但通常测DNA更常用的是电。

凝胶色谱法模拟实验
　　一般葡聚糖凝胶吸水后的凝胶体积约为其吸水量的2倍，例如SephadexG20的吸水量为20，1克SephadexG─200吸水后形成的凝胶体积约40ml。凝胶的粒度也可影响层析分离效果。粒度细胞分离效果好，但阻力大，流速慢。一般实验室分离蛋白质采用100200号筛目的的SephadexG200效果。

蛋白质纯化技术的方法有哪几种
　　使其中的蛋白质扩散出来，从而获得纯化的蛋白质。此法简单但回收率低。②将电泳后的凝胶用电洗脱的方法使蛋白质从凝胶转移到溶液中，从而达到纯化的目的。此法快速，回收率高，但需要特殊的电泳装置。色谱法：色谱法chromatography是蛋白纯化中最常用的一种方法，这种方法既。

下列关于凝胶色谱法的说法正确的是A根据蛋白质对其他分子的
　　D

下图是凝胶色谱法分离血红蛋白时样品加入和洗脱示意图请据图回答
　　1④→①→②→③2不能破坏凝胶面贴着管壁加样使吸管管口沿管壁环绕移动3完全进入凝胶层4红色的蛋白质5

A若用凝胶色谱法分离图①所示的五种蛋白质则分子甲移动速度最
　　A、根据凝胶色谱法原理，分子量越大移动速度越快，分子量越小移动速度越慢，因此分子甲移动速度最慢，A错误；B、由于斐林试剂鉴定还原糖需要水浴加热，不能用于该实验，B错误；C、滤纸边缘不能接触，否则会因为毛细现象导致层析液在接触的地方扩散较快，导致溶剂沿滤纸两边的移动加。

用凝胶色谱法分离蛋白质时相对分子质量大的蛋白质A路程较长
　　D

请问为什么凝胶色谱法中分子质量越大移动越快
　　凝胶色谱是排阻色谱，一般情况下，分子小，可以进入凝胶孔道，需要走很长的路径才能通过凝胶层，大分子不能进入凝胶空隙，很快通过凝胶层，所以移动快。凝胶色谱法是根据相对分子质量大小分离蛋白质的有效方法，相对分子质量较小的蛋白质容易进入凝胶内部的通道，路程长，移动的速度慢。

蛋白质的分离与纯化技术是蛋白质研究的重要技术下列有关
　　【答案】A【答案解析】试题分析：蛋白质分子不能透过半透膜，不可利用该原理分离不同的蛋白质；根据蛋白质所带电荷性质的差异及分子大小等，可通过电泳分离蛋白质；根据蛋白质相对分子质量的大小，可通过凝胶色谱法分离蛋白质；根据蛋白质的分子大小、密度不同，可通过离心沉降法分。

凝胶色谱法在洗脱时为何要用缓冲液如果用清水会有什么样的结果
　　凝胶色谱法在洗脱时使用缓冲液是为了维持pH平衡，防止蛋白质变性。在凝胶色谱法中，缓冲液的作用是维持稳定的pH环境，这对于蛋白质等生物分子的分离至关重要。缓冲液能够抵抗外来少量强酸或强碱的影响，保持pH值相对稳定，从而避免蛋白质因pH变化而发生结构改变或失活。如果。